光合作用研究领域获重大进展——3.2 Å分辨率的菠菜光系统II（PSII）超级复合物结构

日期：2016-05-26　　浏览次数：6543

高等植物的光合作用是整个生物界赖以生存的基础，也是地球碳-氧平衡的重要媒介。在可见光的照射下，植物利用体内的叶绿素、蛋白质和其他因子, 经过光反应和暗反应将二氧化碳和水转化为有机物，并释放出氧气。这一神奇的生化过程是如此重要，迄今为止，与光合作用相关的研究成果已十多次获得诺贝尔奖；光合作用的过程又是如此复杂，涉及到成百上千个不同的化学反应，所以在经过了200多年的研究之后，其中很多关键的环节仍然令众多的科学家们着谜，这其中就包括植物光系统II（photosystem II, PSII）超级复合物的精细结构。

植物PSII超级复合物高分辨率三维结构的解析之所以在光合作用研究领域中备受关注，是因为光合作用的原初反应是从PSII开始的。PSII超级复合物中包含了天线系统（高等植物中有四种不同的天线复合物，即主要的捕光复合物LHCII和另外3个小天线复合物CP29, CP26及CP24）、反应中心系统和一个放氧中心。光系统II通过吸收的光子能量来激发反应中心的电荷分离，完成光能向电子势能的转换，并且裂解水分子放出氧气。因此，PSII被认为是人工模拟光合作用的理想模型。但是，由于高等植物PSII中包含众多的蛋白质亚基，而且不同亚基具有不同的状态，使得获得稳定均一的样品、蛋白结晶以及结构解析都变得非常困难。

中国科学院生物物理研究所三个课题组（常文瑞-李梅课题组、章新政课题组和柳振峰课题组）鼎力合作，在之前植物PSII相关领域所取得的经验和成就的基础上^[1,2,3]，进行了艰苦的努力和创新性的探索：柳振峰课题组的研究生魏雪鹏、常文瑞-李梅课题组助理研究员苏小东以及其他几位团队成员，对来源于十几种植物的PSII的样品进行了制备和分析比较，最终优化了高等植物PSII超级复合物样品的分离制备流程；合作团队采用了目前国际上最先进的单颗粒冷冻电子显微学方法（目前能够用此种方法做到接近3Å分辨率下解析的膜蛋白复合物结构的实验室屈指可数），对PSII-LHCII复合物进行结构解析。在“青年千人计划”入选者章新政研究员的带领下，合作团队的成员们经常彻夜工作，并在冷冻样品的制备、数据收集及算法设计等方面进行了一系列创新性的探索，终于克服了PSII-LHCII复合物结构解析过程中的很多瓶颈问题，在国际上多个课题组致力于该复合物的结构研究的激烈竞争中，率先取得了突破性的进展。他们的研究成果“Structure of spinach photosystem II–LHCII supercomplex at 3.2 Å resolution”于5月18日在Nature作为长篇主题论文（Article）在线发表，并且Nature于同日在News & Views栏目在线配发了来自荷兰VU University Amsterdam, Roberta Croce教授题为“Structural biology: A photo shoot of plant photosystem II”的文章，点评该研究的重大意义。

在这篇文章中，合作者们首次在3.2 Å分辨率下精确解析了菠菜PSII-LHCII复合物的三维结构。结果显示，该复合物总分子量为1.1兆道尔顿（megadalton) (1,100 kDa)，每个单体中包含25个蛋白亚基、105个叶绿素分子、28个类胡萝卜素分子以及其他的辅因子。该工作还首次解析了主要捕光复合物LHCII三聚体和次要捕光复合物CP29和CP26的结构，并发现了这三个不同的外周捕光复合物与核心复合物之间相互装配和识别的机制和位点。通过对菠菜PSII-LHCII超级复合物内部复杂的色素网络进行深入分析，研究者们首次揭示了LHCII、CP29及CP26向核心天线复合物CP43或CP47传递能量的途径，并对在光保护过程中发挥作用的潜在能量淬灭位点进行了定位。本文的研究成果不仅对于人们更深地理解PSII-LHCII超级复合物中能量传递的时间动力学和光保护机理具有重要意义，也为人工模拟叶片研究、为实现光能向清洁能源氢气的转换提供启示。

这项研究工作得到了中科院 B类先导《生物超大分子复合体的结构、功能与调控》专项、科技部973重大科学问题导向项目《光合作用与“人工叶片”》和自然科学基金的共同资助，并得到中科院生物物理所生物成像中心、蛋白质科学研究平台以及国家蛋白质科学中心（上海）等有关工作人员的大力支持和帮助。

中科院生物物理研究所在蛋白质科学研究领域具有悠久的历史和雄厚的实力。在原有良好的研究和人才基础上，近10年来生物物理所又不断取得突破性进展，其中很多成果被公认为是里程碑式的原创性工作：菠菜主要捕光复合体的晶体结构的解析实现了我国膜蛋白结构解析零的突破^[1]（常文瑞院士课题组；2004）；线粒体膜蛋白复合物Ⅱ的三维结构研究填补了我国线粒体结构生物学和细胞生物学的空白^[4]（饶子和院士课题组；2005）；神经营养因子neurotrophin-3与p75NTR复合物的晶体结构解析揭示了神经营养因子与其受体P75NTR天然的结合模式^[5]（江涛课题组；2008）；对流感病毒聚合酶的研究为设计和开发抗流感药物提供了重要信息^[6,7]（饶子和院士课题组、刘迎芳课题组；2008，2009）；甲型肝炎病毒全颗粒晶体结构研究对于对于抗肝炎病毒药物的研发提供理论指导和新方向^[8]（饶子和院士课题组；2015）；30nm染色质左手双螺旋高级结构的解析为理解染色质如何装配这个问题上迈出了重要的一步^[9]（朱平课题组、李国红课题组；2014）；细菌脂多糖转运组装膜蛋白复合体LptD-LptE的结构解析为设计新型抗革兰氏阴性细菌药物提供了重要的信息^[10]（黄亿华课题组；2014）；CRISPR-Cas系统的结构生物学研究为了解Cascade如何发挥功能提供了重要依据^[11,12]（王艳丽课题组；2014，2015)。

本文链接 http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature18020.html

参考文献：

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