王磊研究员/王志珍院士综述:蛋白质氧化折叠保真性及内质网氧化还原稳态
日期:2022-07-25 浏览次数:1433
来源:大屯路15号
真核细胞中约1/3的蛋白质是分泌蛋白和膜蛋白,这些蛋白质往往富含二硫键。新生肽链中二硫键的形成过程被称为蛋白质氧化折叠。内质网拥有一整套包括折叠酶和分子伴侣在内的"质量控制"系统为蛋白质氧化折叠提供了保障。此外,内质网腔偏氧化的环境有利于二硫键形成,例如内质网的谷胱甘肽还原电位(EGSH)约为-200 mV,远高于胞浆(约-300 mV)。然而,内质网氧化还原稳态失衡和未折叠/错误折叠蛋白异常积累极易导致内质网应激和相关疾病。因此,研究细胞如何保证蛋白质氧化折叠的高效性和保真性,以及如何维持内质网氧化还原稳态,具有十分重要的科学意义。
2022年7月20日,中国科学院生物物理研究所的王磊研究员(通讯作者)和王志珍院士应邀共同在 Trends in Biochemical Sciences期刊在线发表了题为“Oxidative protein folding fidelity and redoxtasis in the endoplasmic reticulum”的综述文章。基于课题组在本领域多年的系统研究,全面地总结了酵母、植物和哺乳动物的蛋白质氧化折叠机制,重点阐述了维持蛋白质氧化折叠保真性和内质网氧化还原稳态的机制,深入讨论了蛋白质氧化折叠保真性在不同病理和生理中的作用,以及靶向蛋白质氧化折叠进行疾病干预的可能性。
图:Ero1α-PDI维持人细胞内质网中蛋白氧化折叠保真性和氧化还原稳态
文章链接:https://www.cell.com/trends/biochemical-sciences/fulltext/S0968-0004(22)00168-2