《生物化学与生物物理进展》泛素化研究专刊征稿启事

日期：2022-02-21　　浏览次数：2081

      《生物化学与生物物理进展》拟于2023年1月出版泛素化研究专刊，诚邀海内外科研工作者来稿。

       生物大分子的共价修饰与生物大分子动态调控和细胞命运决定、机体组织稳态维持关系密切。在众多类型的蛋白质翻译后修饰中，泛素化修饰被广为关注。根据与底物结合的泛素分子的数量和拓扑结构，泛素化可分为单泛素化和多聚泛素化。已知存在8种同型多聚泛素链，它们通过供体泛素的C末端和7个赖氨酸残基（Lys6、Lys11、Lys27、Lys33、Lys48 和 Lys63）中的任何一个或氨基末端甲硫氨酸残基（Met1）连接受体泛素。具有不同拓扑结构的多聚泛素链增强了泛素信号传导的复杂性。通过泛素本身的翻译后修饰（例如，磷酸化和/或乙酰化）以及将泛素连接到其他泛素样分子（例如，SUMO、NEDD8和ISG15）来提供进一步的复杂性。这些泛素密码/代码由E2聚合酶/E3连接酶复合物“编写”和去泛素化酶（DUB）“擦除”。泛素密码/代码的准确解读与蛋白质周转、亚细胞定位、相互作用和活动密切相关。因此，泛素化基本上涉及所有细胞过程：细胞生长和分化、细胞周期和分裂、细胞死亡、内吞作用和蛋白质分泌。泛素化和去泛素化之间的失调与许多人类疾病的发病机制有关，例如癌症、神经退行性疾病、炎症性疾病和代谢性疾病等。最近，新链拓扑的鉴定、基于质谱方法的开发以及对各种疾病中关键 E3 或 DUB 的深入研究提高了人们对泛素化如何在细胞内建立精确信息传递的理解。例如：由LUBAC专门编辑、由OTULIN专门去除的M1型泛素链在炎症、感染和血管发育中发挥重要作用；K11连接的链依赖于必需的E3，即后期促进复合物（APC/C），并在细胞分裂中显示出重要的调节作用。然而，泛素化研究领域仍有许多问题亟待探索。各种泛素链是如何形成的，它们是如何被识别与解读的，其在机体组织稳态维持中的生物学功能如何，它们自身的调控机制等仍不完全清楚。目前，蛋白质降解靶向嵌合体（PROTAC）已被开发用于诱导靶蛋白降解，并已成为药物研发的新途径。

       泛素化研究专刊旨在提供人们对蛋白质泛素化、去泛素化、类泛素化和机体组织稳态调控、人类疾病发生发展所涉及的分子机制的理解。欢迎提交涵盖但不限于以下主题的研究报告、技术与方法、综述与专论、动态与评论类论文：

1.蛋白质稳态调节与质量控制的机制；

2.泛素化调控机体发育与疾病进程的机制；

3.泛素密码/代码的编辑和解读机制；

4.泛素链富集和泛素密码破译新技术；

5.泛素分子修饰及新功能分析；

6.对细菌/病毒泛素连接酶和去泛素酶的新见解；

7.PROTAC技术降解靶蛋白及相关药物研究。

    

     投稿请登录刊物网站（http://www.pibb.ac.cn），投稿栏目为“泛素化研究专刊”。投稿截止日期为2022年12月20日。

《生物化学与生物物理进展》编辑部